耐热性的DNA光裂合酶的晶体结构:pyrimidine-dimer识别机制。
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小森H, Masui R, Kuramitsu年代,Yokoyama年代,柴田T,井上Y,杨爱瑾K
耐热性的DNA光裂合酶的晶体结构:pyrimidine-dimer识别机制。
《美国国家科学院刊S a . 2001年11月20日;98 (24):13560 - 5。Epub 2001年11月13日。
- PubMed ID
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11707580 (在PubMed]
- 文摘
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光裂合酶是pyrimidine-dimer DNA修复酶,利用可见光。光裂合酶通常包含两个发色团辅因子。一个是催化代数余子式直接导致pyrimidine-dimer的修复。另一个是聚光辅因子,吸收可见光催化代数余子式和传输能量。光裂合酶的分类是根据他们的第二代数余子式到叶酸或deazaflavin-type。本机结构两种类型的光裂合酶已经确定,但底物识别的机制基本上仍不清楚因为缺乏关于photolyase-substrate复杂结构信息。光裂合酶从栖热菌属酸奶,第一个找我光裂合酶耐热性的类,有利于功能分析,但即使第二代数余子式的类型还没有被确认。在这里,我们报告的晶体结构t .酸奶光裂合酶在这两种形式的原生酶和复杂以及底物的一部分,胸腺嘧啶。与其他光裂合酶结构比较表明,t .酸奶光裂合酶具有更好的热稳定性和结构特点允许,其聚光辅因子结合位点极为相似,deazaflavin-type光裂合酶。胸腺嘧啶基地之一是发现的洞,一个假定的substrate-binding站点附近的催化代数余子式的复杂形式。 This structural data for the photolyase-thymine complex allow us to propose a detailed model for the pyrimidine-dimer recognition mechanism.