葡萄球菌核酸酶:提出了基于结构的作用机制enzyme-thymidine 3 ', 5 ' -bisphosphate-calcium离子复杂的1.5 a分辨率。
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棉花FA、色度EE Jr,雷格乔丹
葡萄球菌核酸酶:提出了基于结构的作用机制enzyme-thymidine 3 ', 5 ' -bisphosphate-calcium离子复杂的1.5 a分辨率。
《美国国家科学院刊S a . 1979年6月,76 (6):2551 - 5。
- PubMed ID
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288045年(在PubMed]
- 文摘
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葡萄球菌核酸酶的结构(EC 3.1.4.7)胸苷3 ',5 ' -bisphosphate-Ca(2 +)(酶抑制剂)复杂一直延伸到1.5 a分辨率使用额外的数据,一个阶段细化方案基于电子密度图的修改过程。通过关联这个结构已知的酶的性质,提出一种作用机制涉及到水分子亲核攻击磷,势必Glu-43,符合5 ' ch (2) O (H)离去基团。Glu-43促进这种攻击的羧酸盐作为一个通用的抽象的基础攻击水分子的质子。磷酸二酯的亲核攻击是进一步促进极化的离子之间的相互作用Ca(2 +)离子和磷酸氧原子和四个氢键磷酸胍盐离子的氧原子Arg-35和参数- 87。这些交互也可能催化反应降低三角双锥体过渡态的能量。核酸底物的水解所得的乳沟5 -P-O债券收益率免费5 '羟基组和一个终端,3 '磷酸单酯组。只有一般的酸抑制剂复杂组发现能够捐献一个质子离去5 '。氧气是arg的胍盐离子- 87。替代质子捐助者,目前缺乏直接的支撑结构,可能是酪氨酸的酚羟基- 113或一个水分子。反应物的位置精度和刚度的活性部位和可能的双胍盐离子的绑定和催化作用Arg-35和参数- 87尤其值得注意。