Prolyl粘质沙雷氏菌的氨肽酶:酶基因的克隆和表达酶的结晶。
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Kabashima T, Kitazono,北野,Ito K, Yoshimoto T
Prolyl粘质沙雷氏菌的氨肽酶:酶基因的克隆和表达酶的结晶。
,1997年9月,122 (3):601 - 5。
- PubMed ID
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9348090 (在PubMed]
- 文摘
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我们克隆和测序的粘质沙雷氏菌prolyl氨基肽酶(SPAP)基因。核苷酸序列分析显示951个基点的开放阅读框,编码317个氨基酸的蛋白质预测分子量为36083。表示酶纯化大约90倍的列Toyopearl HW65C DEAE-Tbeplayappoyopearl,活动恢复30%。纯化酶的表观分子量是36000年和38000年所估计的sds - page凝胶过滤,分别。二异丙基的酶没有抑制phosphofluoridate (DFP)或phenylmethylsulfonyl氟化物(PMSF),但明显是被3,4-dichloroisocoumarin (DCIC)。酶的晶体生长的悬滴蒸汽扩散法以PEG6000为沉淀剂在pH值6.5。晶体是正方与细胞尺寸= b = 65.6,和c = 169.8,一个空间群P4(1) 2(1) 2或P4(3) 2(1) 2,并可能包含一个单体的不对称单元。他们衍射至少2.22的决议。