大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶的三维结构。
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Scapin G,布兰查德JS, Sacchettini JC
大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶的三维结构。
生物化学。1995年3月21日,34(11):3502 - 12所示。
- PubMed ID
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7893645 (在PubMed]
- 文摘
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Dihydrodipicolinate还原酶是细菌和高等植物中发现的一种酶参与二氨基庚二酸的生物合成和赖氨酸。因为这些途径是独一无二的细菌和植物,它们可能代表有吸引力的新抗菌素或herbicidal目标化合物。大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶的三维结构,包裹着NADPH,已经决定和精制结晶r因子2.2 18.6%的衍射数据的分辨率。精致的模型包含完整的蛋白质链,代数余子式NADPH, 55个水分子。酶是由两个域组成的。二核苷酸结合域有一个中央seven-stranded平行β褶板四个阿尔法螺旋环绕,与辅助因子结合位点位于carboxy-terminal板的边缘。第二个域包含四个beta-strands和两个阿尔法螺旋,形成一个开放beta-sandwich混合。可能绑定网站dihydrodipicolinate已被确定在这第二个域,大约12远离二核苷酸结合位点。beplayapp这将意味着蛋白质必须经历一些构象改变为了执行催化。水晶,生成的原生酶homotetramer 222结晶轴。 Implications of the tetrameric structure for the enzyme function are presented. Dihydrodipicolinate reductase uses both NADH and NADPH as cofactors, and analysis of its cofactor binding site allows for a molecular understanding of the enzyme's dual specificity.