交互的吡啶核苷酸与大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶底物:热力学和二元复合物的结构分析。
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Reddy SG, Scapin G,布兰查德JS
交互的吡啶核苷酸与大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶底物:热力学和二元复合物的结构分析。
生物化学。1996年10月15日,35 (41):13294 - 302。
- PubMed ID
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8873595 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶表现出不寻常的核苷酸特异性,NADH是活动有效两倍NADPH作为还原剂,它们的相对V / K值。调查的性质确定这种特异性的相互作用,我们进行了等温滴定量热法确定绑定的热力学参数和确定相应的enzyme-nucleotide复合物的三维结构。NADPH和NADH的热力学绑定参数确定为Kd = 2.12 microM,δG度= -7.81千卡mol-1,δH = -10.98千卡mol-1程度,和δS程度= -10.5大卡mol-1 deg-1 Kd = 0.46 microM,δG度= -8.74千卡mol-1,δH = -8.93千卡mol-1程度,和δS程度= 0.65大卡mol-1 deg-1,分别。DHPR包裹着这些核苷酸的结构已经确定在2.2一项决议。2的磷酸与Arg39 NADPH静电相互作用,而在NADH复杂这种交互取代2》之间的氢键和3 ' adenosyl核糖氢氧根和Glu38。类似的研究也与其他吡啶核苷酸进行底物类似物来确定各个组的贡献在核苷酸的亲和力、向左反应和熵的组件绑定的自由能,δG的程度。类似物缺乏2的磷酸包含同系物。类似物,总自由能可以显示绑定到包括补偿和熵的贡献协会向左反应常数。熵的贡献似乎扮演更重要角色的绑定nonphosphorylated比绑定的磷酸化类似物类似物。