大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶的三维结构复杂的NADH和抑制剂2,6-pyridinedicarboxylate。
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Scapin G, Reddy SG,郑R,布兰查德JS
大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶的三维结构复杂的NADH和抑制剂2,6-pyridinedicarboxylate。
生物化学。1997年12月9日,36 (49):15081 - 8。
- PubMed ID
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9398235 (在PubMed]
- 文摘
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Dihydrodipicolinate还原酶催化的NAD (P) H-dependent还原α,beta-unsaturated环状亚胺Dihydrodipicolinate形成环状亚胺tetrahydrodipicolinate。酶的生物合成途径是一个组件导致diaminopimelate和赖氨酸在细菌和高等植物。因为这些途径是独一无二的微生物和植物,它们可能代表有吸引力的新抗菌素或herbicidal目标化合物。三元复杂的三维结构和NADH和大肠杆菌dihydrodipicolinate还原酶抑制剂2,6-pyridinedicarboxylate已经解决了使用分子置换和noncrystallographic对称平均2.6程序和精制分辨率数据21.4%的晶体r因子(Rfree是29.7%)。本机酶是120 000四聚物分子量相同的子单元。精制结晶模型包含四聚物,三NADH分子,三种分子的抑制剂,一个磷酸离子,186水分子不对称单位。每个单元包含两个域连接由两个柔性铰链区域。虽然四个亚基中的三个四聚物有一个封闭的构象,烟酰胺环的代数余子式绑定到n端结构域的可约碳基质绑定到衬底绑定域约3.5,第四单元是unliganded并显示一个开放的构象,这表明酶经历主要在绑定两个底物的构象变化。beplayapp残基参与绑定抑制剂和残留参与催化已确定的基础上的三维结构。基因定点突变体被用来进一步描述这些残留在绑定和催化的作用。 A chemical mechanism for the enzyme, based on these and previously reported data, is proposed.