大肠杆菌ribokinase结构在复杂的核糖和二核苷酸决心1.8一项决议:洞察激酶结构的新家庭。
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Sigrell JA,卡梅隆广告,琼斯助教,莫布雷SL
大肠杆菌ribokinase结构在复杂的核糖和二核苷酸决心1.8一项决议:洞察激酶结构的新家庭。
结构。1998年2月15日,6 (2):183 - 93。
- PubMed ID
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9519409 (在PubMed]
- 文摘
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背景:一小必须磷酸化O5”之前,可以用于合成代谢和分解代谢。这个反应是催化了ribokinase,需要ATP和镁的存在。Ribokinase属于一个家庭的碳水化合物激酶前所未知的结构。结果:ribokinase从大肠杆菌中复杂的晶体结构与核糖和二核苷酸决心在1.84决议由多个同形替换。有一个33 kDa ribokinase单体的不对称单位,但蛋白质晶体两个轴周围形成二聚体。每个单元由一个中央α/β单位,新型nucleotide-binding褶皱,和不同的β折叠组成一个盖子在ribose-binding网站。接触单元包括正交β折叠包装,新颖的二聚体相互作用,我们称之为beta扣。结论:检查复杂表明ribokinase利用一个催化激活基地核糖的亲核攻击期间和一个稳定的阴离子孔过渡态磷酰基转移。结构表明有序反应机理,提出了类似其他碳水化合物激酶可能涉及构象变化。我们建议beta-clasp结构充当一个盖子,关闭和打开绑定和核糖的释放。 From these observations, an understanding of the structure and catalytic mechanism of related sugar kinases can be obtained.