FabI酰基载体蛋白结合的结构,FASII enoyl还原酶大肠杆菌。
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拉菲,Novichenok P, Kolappan年代,张X, Stratton CF, Rawat R, Kisker C, Simmerling C,汤奇PJ
FabI酰基载体蛋白结合的结构,FASII enoyl还原酶大肠杆菌。
生物化学杂志。2006年12月22日,281 (51):39285 - 93。Epub 2006年9月29日。
- PubMed ID
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17012233 (在PubMed]
- 文摘
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酰基载体蛋白运输基质代谢中发挥核心作用的各种途径包括脂肪酸和多酮类化合物的生物合成。然而,尽管它们的重要性,缺乏直接的结构信息交互的acp酶在这些途径。在这里,我们报告的结构acyl-ACP衬底绑定到大肠杆菌脂肪酸生物合成enoyl还原酶酶(FabI),基于x射线晶体学和分子动力学模拟的结合。数据结构与动力学研究在野生型和突变体在协议FabIs,并揭示复杂的酸性残基之间的相互作用主要是稳定的ACP螺旋alpha2和一片基本残留毗邻FabI substrate-binding循环。出乎意料,acyl-pantetheine硫酯羰基不氢键酪氨酸(156),保存组件的短链醇脱氢酶/还原酶活性部位三和弦总科。FabI是药物发现和现在的证明目标结构提供了洞察分子的决定因素,规范机场核心计划与目标蛋白质的相互作用。