大肠杆菌S-adenosylhomocysteine / 5 ' -methylthioadenosine核苷酶。净化、底物特异性和作用机理。
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德拉Ragione F, Porcelli M, Carteni-Farina M, Zappia V·佩吉AE
大肠杆菌S-adenosylhomocysteine / 5 ' -methylthioadenosine核苷酶。净化、底物特异性和作用机理。
j . 1985 12月1;232 (2):335 - 41。
- PubMed ID
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3911944 (在PubMed]
- 文摘
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S-Adenosylhomocysteine / 5 ' -methylthioadenosine核苷酶(EC 3.2.2.9)纯化从大肠杆菌同质性到最后一个特定活动的5 ' 373 mumol -methylthioadenosine裂解/分钟每毫克的蛋白质。亲和色谱法对S-formycinylhomocysteine-Sepharose净化过程的关键步骤。酶,负责糖苷键的乳沟S-adenosylhomocysteine和5 ' -methylthioadenosine,部分特征。明显的为5公里的-methylthioadenosine是0.4 microM, S-adenosylhomocysteine microM是4.3。最大的卵裂率S-adenosylhomocysteine约。40%的5 ' -methylthioadenosine。大约两个天然硫醚的类似物研究了潜在的底物或抑制剂的酶。除了类似修改的5 ' -安置核糖的一部分或嘌呤环的第二”的位置,所有的化合物作为底物检测是有效的。此外,5‘-methylthioformycin 5’-chloroformycin S-formycinylhomocysteine, 5 ' -methylthiotubercidin S-tubercidinylhomocysteine酶活性的抑制剂。获得的结果使酶的催化机理的假说需要作为一个关键步骤的质子化作用N-7嘌呤环。