大肠杆菌结构5 ' -methylthioadenosine / S-adenosylhomocysteine核苷酶显示嘌呤核苷磷酸化酶相似。
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李我,康奈尔KA Riscoe MK,豪厄尔PL
大肠杆菌结构5 ' -methylthioadenosine / S-adenosylhomocysteine核苷酶显示嘌呤核苷磷酸化酶相似。
结构。2001年10月,9 (10):941 - 53。
- PubMed ID
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11591349 (在PubMed]
- 文摘
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背景:5 ' -methylthioadenosine / S-adenosyl-homocysteine (MTA / AdoHcy)核苷酶催化的不可逆转的乳沟5 ' -methylthioadenosine S-adenosylhomocysteine腺嘌呤和相应的thioribose, 5 ' -methylthioribose S-ribosylhomocysteine,分别。虽然这至关重要的代谢酶AdoHcy和MTA核苷在许多原核和真核生物较低,它在哺乳动物细胞没有。这种代谢差异代表一个可利用的合理药物设计的目标。结果:大肠杆菌MTA的晶体结构/ AdoHcy核苷酶在1.90一项决议,决定多波长反常衍射(疯狂)技术。MTA的每个单体/ AdoHcy核苷酶二聚体由一个混合α/β域nine-stranded混合测试表,在六个α螺旋和一个小3(10)螺旋。Intersubunit联系人两个单体之间的不对称单元中主要由helix-helix介导和helix-loop疏水相互作用。意外出现腺嘌呤分子的酶的活性部位,使得底物的识别绑定和潜在的催化氨基酸残基。结论:尽管大肠杆菌MTA的序列/ AdoHcy核苷酶几乎没有身份与任何已知的酶,它的三级结构类似于哺乳动物(三聚物的)和原核(hexameric)嘌呤核苷磷酸化酶。提供的证据表明,这种蛋白质结构功能作为MTA的二聚体,双特异性和AdoHcy结果从一个螺旋的截断。MTA的结构/ AdoHcy核苷酶是第一个原核核苷的结构N-ribohydrolase 6-aminopurines具体。