大肠杆菌结构5 ' -methylthioadenosine / S-adenosylhomocysteine核苷酶抑制剂复合物提供洞察和催化底物所需的构象变化绑定。
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李我,康奈尔KA Riscoe MK,豪厄尔PL
大肠杆菌结构5 ' -methylthioadenosine / S-adenosylhomocysteine核苷酶抑制剂复合物提供洞察和催化底物所需的构象变化绑定。
生物化学杂志。2003年3月7日,278 (10):8761 - 70。Epub 2002年12月20日。
- PubMed ID
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12496243 (在PubMed]
- 文摘
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5 ' -Methylthioadenosine / S-adenosylhomocysteine (MTA / AdoHcy)核苷酶是一个关键酶在许多重要的生物过程在许多微生物。这个核苷酶催化的不可逆转的水解N (9) - c(1)债券MTA或AdoHcy形成腺嘌呤和相应的thioribose。MTA的关键作用/ AdoHcy核苷酶在生物甲基化,聚胺生物合成,蛋氨酸回收,细菌群体感应使其成为一种重要的抗菌药物的目标。大肠杆菌的晶体结构MTA / AdoHcy核苷酶复合体与过渡态模拟formycin (FMA),和nonhydrolyzable衬底模拟,5 ' -methylthiotubercidin (MTT)已经解决了2.2 - 2.0 A分辨率,分别。这是第一个MTA / AdoHcy核苷酶结构需要解决的抑制剂。这些结构清楚地识别所涉及的残留基质绑定和催化活性部位。比较的抑制剂复合物adenine-bound MTA / AdoHcy核苷酶(李,j·E。,康奈尔,k。、Riscoe m K。豪厄尔,p . l .(2001)结构(剑桥市)9,941 - 953)结构提供依据ligand-induced构象改变酶的活性部位和底物偏好。酶的机制已经被重新审视。