自由和多元结构形式的大肠杆菌xanthine-guanine phosphoribosyltransferase。
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帕里RJ Vos年代,伯恩斯先生,德泽J,马丁杰
自由和多元结构形式的大肠杆菌xanthine-guanine phosphoribosyltransferase。
J杂志。1998年10月2日,282 (4):875 - 89。
- PubMed ID
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9743633 (在PubMed]
- 文摘
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结构的自由,substrate-bound和product-bound形式的大肠杆菌xanthine-guanine phosphoribosyltransferase (XGPRT)由x射线晶体学。与以前相比这是确定结构的镁和sulphate-bound XPRT。2.25免费XGPRT决议确认结构的灵活性残留在移动和循环中确定其他PRTases和显示的顺式构象Arg37活跃现场维护没有配体。XGPRT包裹着嘌呤基的结构基质鸟嘌呤或黄嘌呤结合cPRib-PP,第二衬底PRib-PP的模拟,解决了2.0决议。在这两个结构的无序phosphate-binding环路非复杂XGPRT变得和5 '磷酸通过交互命令组cPRib-PP。环戊烷环的cPRib-PP C3挂式折叠构象,稳定的cPRib-PP-bound Mg2 +。的嘌呤碱特异性XGPRT似乎是由于鸟嘌呤water-mediated 2-exocyclic组之间的相互作用或黄嘌呤和侧链Glu136 Asp140,以及主链Ile135氧原子。Asp92 Lys115一起,可能有助于稳定N7-protonated互变异构体传入的基础,可以作为一般基地将质子从N7核苷酸产品时形成的。2.6分辨率结构XGPRT包裹着产品GMP类似于substrate-bound复合物。然而,GMP的核糖环旋转了大约24度相比,相当于在cPRib-PP环。 This rotation results in the loss of all interactions between the ribosyl group and the enzyme in the product complex.