残留的角色138 interdomain铰链地区传输变构信号受体蛋白质在大肠杆菌DNA结合营地。
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李余年代,JC
残留的角色138 interdomain铰链地区传输变构信号受体蛋白质在大肠杆菌DNA结合营地。
生物化学。2004年4月27日,43 (16):4662 - 9。
- PubMed ID
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15096034 (在PubMed]
- 文摘
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营地的大肠杆菌的受体蛋白(CRP)是一个转录因子。c反应蛋白的亲和力为一个特定的DNA序列明显增强的结果绑定的变构效应,营地。铰链区,尤其是残留136年和138年,连接的营地和DNA结合域提出了c反应蛋白变构信号传输中发挥重要作用。调查138年残留的特定角色,八D138突变体和野生型CRP检测能力结合lac26和gallac26启动子序列在这项研究。之间的相关性建立了DNA结合亲和力和侧链溶解自由能,即越来越特定DNA亲和力越来越亲水性残基侧链的138。此外,线性相关性被发现DNA结合亲和力和能量之间的亚基组装。c反应蛋白的能力区分营地和cGMP的变构激活DNA结合减弱能量较高的亚基组装。这种关系表明,第四纪约束导致DNA结合域的约束。这个观察是一致的一个最佳的四级结构约束的概念是重要的c反应蛋白表现出其变构特性。c反应蛋白的稳定性监测Trp荧光和圆二色性的存在盐酸胍。 These spectroscopic data revealed nonidentical denaturation profiles. Since the Trp residues are located exclusively in the beta-roll cyclic nucleotide binding domain, the denaturation profiles reveal the stability of the beta-roll structure. This study produces another linear correlation between DNA binding affinity in the presence of cAMP and cGMP and the stability of the beta-roll; namely, the stability of the beta-roll structure leads to a decrease in DNA binding affinity. All these correlations indicate the importance of structural stability and dynamics in the ability of CRP to manifest its intrinsic allosteric properties.