4“-phosphopantothenoylcysteine脱羧酶的分子特征域的细菌Dfp黄素蛋白。
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Kupke T
4“-phosphopantothenoylcysteine脱羧酶的分子特征域的细菌Dfp黄素蛋白。
生物化学杂志。2001年7月20日;276 (29):27597 - 604。2001年5月17日Epub。
- PubMed ID
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11358972 (在PubMed]
- 文摘
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细菌的NH(2)终端域黄素蛋白Dfp能够催化(R)进行脱羧反应的酶4 -phospho-N-pantothenoylcysteine 4 -phosphopantetheine,辅酶a生物合成的关键一步。土地Dfp蛋白质,蛋白质(例如EpiD,参与epidermin生物合成),和拟南芥的耐盐蛋白质AtHAL3a homooligomeric flavin-containing半胱氨酸脱羧酶(HFCD蛋白质家族)。peptidyl-cysteine脱羧酶的晶体结构EpiD包裹着一个五肽底物最近被确定。肽是受一个NH(2)终端衬底绑定螺旋,残渣Asn(117),接触衬底的半胱氨酸残基,COOH-terminal底物识别夹。守恒的主题G-G / S-I-A-X-Y-K Dfp蛋白质将部分归因于衬底绑定EpiD的螺旋。点突变在这个主题导致亏损辅酶绑定(八国)或明显降低Dfp活动(G15A、I16L A17D, K20N, K20Q)。Dfp交换Asn(125),对应于Asn EpiD(117),和交换半胱氨酸(158),这是在该衬底识别Dfp夹,导致酶的活动。分子分析的条件致命性大肠杆菌Dfp - 707突变体显示的单点突变G11D Dfp有关减少大量的可溶性Dfp蛋白质在37摄氏度。