识别网站的趋化性反应调控蛋白的磷酸化,崔氏。
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桑德斯哒,Gillece-Castro提单,股票,伯林盖姆,Koshland DE Jr
识别网站的趋化性反应调控蛋白的磷酸化,崔氏。
生物化学杂志。1989年12月25日,264 (36):21770 - 8。
- PubMed ID
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2689446 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质(大肠杆菌崔氏)控制鞭毛旋转的方向在细菌趋化性已被证明是磷酸化在天冬氨酸残57。保守序列中的残基磷酸化存在在每一个家庭成员细菌调控蛋白。磷酸化是短暂的,比这更短的半衰期的期望一个简单的磷酸酰基中间,表明蛋白质的序列和构象的目的是实现快速水解。可以意向性还原性CheY-phosphate连杆裂解硼氢化钠。高性能的串联质谱分析蛋白水解肽来源于[3 h] borohydride-reduced磷酸化崔氏蛋白质被用来识别磷酸化的位置。突变改变了57天冬氨酸表现出没有趋化作用。天冬氨酸13时,另一个守恒的残渣,改变,大大减少观察趋化作用,表明一个重要的角色为天冬氨酸13。趋化现象的信号的速率决定步骤是由蛋白质的形成和水解动力学崔氏phosphoaspartate债券。崔氏蛋白质显然函数作为一种蛋白质磷酸酶具有瞬态共价中间。瞬态的天冬氨酸残基磷酸化是一种有效的机制来产生一个生化信号concentration-independent半衰期短。 The duration of the signal can be controlled by small structural elements within the phosphorylated protein.