Acetyladenylate或其衍生物乙酰化物趋化性蛋白崔氏体外鞭毛开关和增加其活动。
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巴拉克R,韦尔奇M, Yanovsky Oosawa K,艾森巴赫M
Acetyladenylate或其衍生物乙酰化物趋化性蛋白崔氏体外鞭毛开关和增加其活动。
生物化学。1992年10月20日,31 (41):10099 - 107。
- PubMed ID
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1390767 (在PubMed]
- 文摘
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崔氏,一个关键的蛋白在细菌趋化性的机制,是已知的与鞭毛开关,从而导致顺时针旋转。这个活动的崔氏显著增加了生产acetyladenylate (AcAMP) cytoplasm-free细菌装有净化崔氏的信封。这是通过包括信封酶乙酰辅酶a合成酶(ACS)和ATP,醋酸和添加外部。clockwise-rotating信封的一部分,拴在玻璃鞭毛,从14%上升到58%的存在AcAMP(或它的导数)。在平行实验[14 c]醋酸在相似的条件下,崔氏成为乙酰化:[1-14C]醋酸和醋酸(2-14C)一样有效标签崔氏,和ACS-dependent标签的崔氏[alpha-32P] ATP没有检测到。开关蛋白质,FliG、电影和FliN,孤立的纯洁,没有乙酰化。乙酰化具体为崔氏,依赖于其天然构象。乙酰化形成崔氏估计会比它更加活跃nonacetylated形式由4 - 5个数量级。乙酰化崔氏稳定强亲核试剂羟胺或乙醇胺的存在,表明N-acetylation。有一个关联的活动崔氏体内和体外被乙酰化的能力。 Thus, proteins with a single substitution at their active site, CheY57DE and CheY109KR, are not active in vivo and accordingly were not acetylated in vitro; in contrast, the protein CheY13DK is active in vivo and was normally acetylated in vitro. The possibility that CheY acetylation plays a role in bacterial chemotaxis is discussed.