在赖氨酸乙酰化- 92调节器蛋白质崔氏趋化作用增强了信号的响应。
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Ramakrishnan R,舒斯特尔M, Bourret RB
在赖氨酸乙酰化- 92调节器蛋白质崔氏趋化作用增强了信号的响应。
《美国国家科学院刊S a . 1998年4月28日,95(9):4918 - 23所示。
- PubMed ID
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9560203 (在PubMed]
- 文摘
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当大肠杆菌细胞缺乏趋化性蛋白质除了响应调节器崔氏暴露在乙酸,乙酸顺时针鞭毛旋转的结果,表明刺激激活信号了崔氏。醋酸可以转化为乙酰辅酶a的两个不同的代谢途径,继续通过乙酰磷酸或acetyl-AMP中间体。反过来,崔氏可以通过共价修改中间体外,分别导致磷酸化或乙酰化作用。要么通路足以支持CheY-mediated醋酸反应体内。而磷酸化Asp-57是公认的激活机制的崔氏刺激顺时针鞭毛旋转,乙酰化作用的崔氏特点不太好。我们发现多个崔氏乙酰化网站通过质谱和直接确定赖氨酸- 92和赖氨酸乙酰化网站的- 109埃德曼降解[14 c] acetate-labeled崔氏的肽。更换崔氏赖氨酸- 92,首选乙酰化网站,对趋化性参数几乎没有影响,但完全防止通过acetyl-AMP醋酸反应通路。因此顺时针的赖氨酸乙酰化- 92激活信号通过崔氏体内。乙酰化作用的机制激活崔氏显然不是简单电荷中和,也不涉及增强绑定到电影的鞭毛蛋白切换。因此乙酰化作用可能影响信号开关后生成的崔氏在步骤绑定。