晶体结构的大肠杆菌崔氏炼为1.7 a分辨率。
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中场K, Matsumura P
晶体结构的大肠杆菌崔氏炼为1.7 a分辨率。
生物化学杂志。1991年8月15日;266 (23):15511 - 9。
- PubMed ID
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1869568 (在PubMed]
- 文摘
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从大肠杆菌野生型崔氏的三维结构已经被立体化学精制约束最小二乘法最小化的晶体r因子15.1%至1.7 a分辨率。包含1165个原子结构,包括所有原子的蛋白质,147个水分子,和三个硫酸盐离子。最终模型的均方根偏差0.018和0.049从理想化的债券的长度和角度的距离,分别。7个氨基酸侧链建模在双重构象。崔氏折叠紧凑(β/α)5球状蛋白质的磷酸化地区腔中包含一个表面上的分子。这个活跃的站点区域接壤的羧基末端三个中央beta-strandsα1和循环连接5α5β。这个循环的赖氨酸- 109侧链延伸到活动网站由于其顺式肽键的构象前pro - 110。epsilon-amino群赖氨酸- 109是密切结合接触Asp-57的羧基,磷酸化的残留在崔氏的激活过程。氢键网络的细节表明,磷酸化地区结构性重组必须伴随Asp-57的磷酸化。