镁绑定到细菌趋化性蛋白质崔氏导致构象变化涉及其功能表面。
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Bellsolell L,普列托J,塞拉诺L,科尔米
镁绑定到细菌趋化性蛋白质崔氏导致构象变化涉及其功能表面。
J杂志。1994年5月13日,238 (4):489 - 95。
- PubMed ID
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8176739 (在PubMed]
- 文摘
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细菌趋化性蛋白质崔氏的三维晶体结构基本Mg2 +阳离子绑定到活性部位显示大的构象变化引起的金属绑定。位移的10中观察到的一些残留的N末端阿尔法螺旋4和在前面的循环。这种螺旋展开的一个转变,和一个Asn残渣,位于螺旋变成了新的N-cap。这个支持的重要作用,即N或C-cap残留在阿尔法螺旋的稳定性。除了前面beta-strand变得细长,将出现一个新的beta-turn。最终的结果是一个重大修改的蛋白质的表面凹凸区域之前表示,通过遗传分析,是必不可少的崔氏函数。建议绑定二价阳离子的崔氏可能扮演了一个重要的部分在崔氏激活,因此在原核生物信号转导。