两个突变体的三维结构的信号转导蛋白崔氏建议其分子激活机制。
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Bellsolell L, Cronet P, Majolero M,塞拉诺L,科尔米
两个突变体的三维结构的信号转导蛋白崔氏建议其分子激活机制。
J杂志。1996年3月22日,257 (1):116 - 28。
- PubMed ID
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8632450 (在PubMed]
- 文摘
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三维晶体结构的单一突变M17G和响应的三重突变F14G-S15G-M17G调节器蛋白质崔氏就下定决心要奔赴海2.3和1.9埃,分别。两个突变体结合的基本Mg2 +阳离子由稳定性的变化,但是绑定不会引起的固有荧光猝灭W58观察野生型蛋白。循环beta4-alpha4似乎是非常灵活的突变体和螺旋alpha4,开始在本机N94 Mg2 +崔氏在本机apo-CheY K91 K92开始在两个突变体残渣。的侧链K109似乎更多的移动M17G由于空间释放的突变。三突变体主链的K109和相邻的残留物(循环beta5-alpha5)取代几乎2埃影响主链在残留T87 E89 beta4 (C终点站)。三突变体结构Mg2 +绑定在活性位点,但是尽管Mg2 +协调类似于本机Mg2 +崔氏,金属的结构影响绑定有很大的不同。突变似乎干扰了运动传播的机制中观察到本机的蛋白质。我们建议K109的侧链,包装V86之间A88 M17本机蛋白质,幻灯片向前和向后的激活和解除激活循环beta5-alpha5拖动主链,引发更大的运动功能表面的蛋白质。