晶体结构的崔氏突变体Y106W和T87I / Y106W。崔氏激活与运动残留106。
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朱X,雷贝罗J, K Matsumura P,中场
晶体结构的崔氏突变体Y106W和T87I / Y106W。崔氏激活与运动残留106。
J生物化学杂志。1997年2月21日,272 (8):5000 - 6。
- PubMed ID
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9030562 (在PubMed]
- 文摘
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位置在106年崔氏作为芳香残留高度保守的监管机构总科的响应。在野生型的结构,apo-CheY Tyr106旋转异构体的电子密度都观察到内部和外部的位置。T87I结构突变的崔氏,苏氨酸异亮氨酸改变在87位置引起的侧链Tyr106只局限于外面的位置。在这个报告中我们证明T87I突变导致细胞游泳和non-chemotactic光滑。Y106W我们还表明,另一个崔氏突变,导致细胞比野生型更暴跌崔氏,和损害趋化作用。的侧链结构的Y106W Trp106只停留在里面的位置。此外,T87I / Y106W双突变体,赋予相同的表型T87I,限制Trp106外部位置的侧链。这些行为和结构研究的结果表明,rotameric Tyr106残留物的性质是参与激活崔氏分子。具体来说,崔氏的信号能力与Tyr106侧链的构象异构性。我们的数据也表明,这些突变影响信号事件后续磷酸化。