两个崔氏突变体的结构分析:对蛋白形成氢键稳定的重要性。
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D -威尔科克,Pisabarro MT, Lopez-Hernandez E,塞拉诺L,科尔米
两个崔氏突变体的结构分析:对蛋白形成氢键稳定的重要性。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1998年5月1日,54 (Pt 3): 378 - 85。
- PubMed ID
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9761905 (在PubMed]
- 文摘
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两个双突变体的晶体结构(F14N / V21T和F14N / V86T)信号转导蛋白崔氏的决心分辨率为2.4和2.2,分别。分子结构是解决替换和精制最后R值的19.2%和18.4,分别。一起urea-denaturation实验被用来分析结构突变的影响,疏水残基被残留取代建立氢键的能力。在稳定的大量增加(-12.1 kJ mol-1)的突变Phe14Asn来自两个因素:一个反向疏水效应,形成一个好N-cap阿尔法螺旋1。此外,forward-backward氢键模式,类似于一个N-capping框和涉及Asn14 Arg18,被发现。疏水核心的两个瓦尔刺突变有不同的热力学效应:突变Val21Thr不影响蛋白质的稳定性而突变Val86Thr引起小扰动的1.7 kJ mol-1。在网站21日落后的一面chain-to-backbone氢键形成与羰基α螺旋1 O原子内部的i - 4残留没有变异侧链的运动。引入极性基团的不稳定影响的核心是有效地补偿额外的氢键的形成。网站86新Ogamma原子逃离的疏水性环境chi1旋转成一个相邻的亲水腔形成一个新的氢键。在这种情况下,用力推替换等排的Val是破坏性的,但在稳定能源部分补偿损失的形成氢键。 The two crystal structures described in this work underline the significance of the hydrogen-bond component to protein stability.