两种绑定模式显示灵活性激酶/响应监管机构相互作用的细菌趋化性途径。
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McEvoy MM, Hausrath AC,兰多夫GB,雷明顿SJ, Dahlquist弗兰克-威廉姆斯
两种绑定模式显示灵活性激酶/响应监管机构相互作用的细菌趋化性途径。
《美国国家科学院刊S a . 1998年6月23日,95 (13):7333 - 8。
- PubMed ID
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9636149 (在PubMed]
- 文摘
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复杂的晶体结构为2.0 a分辨率的大肠杆菌趋化性反应调节器崔氏和激酶CheA的phosphoacceptor-binding域(P2)。绑定接口涉及到第四和第五螺旋线和第五beta-strand崔氏P2的螺旋线。令人惊讶的是,这两个形成的不对称单元有两个不同的绑定模式涉及相同的接口,建议在绑定地区一些灵活性。重要的构象变化发生在崔氏相比以前的结构决定的。的活性位点崔氏绑定公开的激酶结构域,可能提高从CheA phosphotransfer崔氏。构象变化复杂的形成以及观察,有两种不同的绑定模式表明,崔氏是一个重要的控制功能的可塑性反应调节器的功能。