对理解分子开关机制:热力学和信号转导蛋白崔氏晶体研究。
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苍井空M, Lopez-Hernandez E, Cronet P, E Lacroix,塞拉诺L,科尔M, Parraga
对理解分子开关机制:热力学和信号转导蛋白崔氏晶体研究。
J杂志。2000年10月20日,303(2):213 - 25所示。
- PubMed ID
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11023787 (在PubMed]
- 文摘
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信号转导蛋白崔氏显示一个α/ beta-parallel多肽折叠,包括高度不稳定螺旋alpha4和强烈的活性部位。螺旋alpha4已被证明采用不同位置在不同的晶体结构和构象,这表明这是一个移动部分。此外,这个螺旋的不稳定性被认为是功能的意义,因为它是参与蛋白质接触器蛋白激酶农谢先生,目标蛋白质这部电影和磷酸酶大驾光临。的活性部位崔氏由一群三天冬氨酸残基赖氨酸残留物,所有这些参与绑定所需的镁(2 +)蛋白质激活。两个步骤随访研究的激活机制崔氏在磷酸化:首先,我们独立代替三天冬氨酸残基与丙氨酸活性部位;第二,一些突变被设计在α螺旋4中,提高其水平的稳定和提高其包装对蛋白质的核心。这些突变蛋白的结构和热力学分析提供了进一步的证据的活性位点之间的连接区域和螺旋α4,并帮助理解小运动活性部位是蛋白质表面传播和放大。