结构和催化机理的大肠杆菌趋化性磷酸酶大驾光临。
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赵R,柯林斯EJ, Bourret RB,银匠
结构和催化机理的大肠杆菌趋化性磷酸酶大驾光临。
Nat结构生物学观点》2002年8月,9 (8):570 - 5。
- PubMed ID
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12080332 (在PubMed]
- 文摘
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的蛋白质在大肠杆菌趋化作用通路中的最后一个未知结构,刺激去磷酸化反应调节器崔氏的未知的机制。在这里,我们报告的co-crystal结构在与崔氏,镁(2 +)和磷酰模拟,性能试验(3)(-)。的主要结构特征在二聚体是四螺旋束从每个单体组成的两个螺旋。147年Gln的侧链在插入到崔氏活跃的站点和大驾光临的去磷酸化活动至关重要。Gln 147可能东方水分子亲核攻击,所起的作用类似于守恒Gln残留在RAS gtpase的家庭。相似之处崔氏(债券)在和Spo0F(债券)Spo0B结构显示一个通用的交互方式调制化学反应调节器磷酸化。