激活崔氏的NMR结构。
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曹HS,李SY,燕D,潘X,帕金森JS, Kustu年代,我们德,水斗式詹
激活崔氏的NMR结构。
J杂志。2000年3月31日,297 (3):543 - 51。
- PubMed ID
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10731410 (在PubMed]
- 文摘
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崔氏蛋白在细菌趋化性响应监管机构。磷酸化的守恒天门冬氨酰残诱发结构变化,将蛋白质从一个不活跃的积极状态。的短半衰期aspartyl-phosphate妨碍了活性蛋白的详细结构分析。持续激活的大肠杆菌崔氏是通过络合beryllofluoride(性能试验(3)(-))和结构由核磁共振光谱学的骨干r.m.s.d. 0.58 (+ / - -0.08) a Thr87羟基之间形成氢键受体和活跃的网站,大概Asp57.BeF(3)(-),稳定一个耦合的重排高度保守的氨基酸残基构成,Thr87 Tyr106,随着位移beta4和H4,产生积极的状态。耦合的重排可能是一个更一般的机制激活接收机域。