一个守恒酿脓链球菌细胞外的半胱氨酸蛋白酶裂解人类纤连蛋白和降解vitronectin。
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Kapur V, Topouzis年代,Majesky MW,李会,Hamrick先生,哈米尔RJ,帕蒂·JM,穆瑟JM
一个守恒酿脓链球菌细胞外的半胱氨酸蛋白酶裂解人类纤连蛋白和降解vitronectin。
活细胞Pathog。1993年11月,15 (5):327 - 46。
- PubMed ID
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7516997 (在PubMed]
- 文摘
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酿脓链球菌分泌细胞外的半胱氨酸蛋白酶裂解人类白介素1β前体形成生物活性il - 1β,一个主要的细胞因子调节炎症和冲击。进一步调查潜在作用开始交互,半胱氨酸蛋白酶的酶的纯化是明显的同质性和降低检测能力几个人类细胞外基质蛋白。纯化蛋白酶裂解纤连蛋白,显然是在特定的网站,并迅速退化vitronectin。相比之下,蛋白酶对层粘连蛋白没有实质性的活动。半胱氨酸蛋白酶也裂解纤连蛋白从人类脐静脉内皮细胞体外生长。半胱氨酸蛋白酶结构基因的等位基因变异研究67株表达39 M蛋白血清型和五个临时M血清学的类型,和代表50茎系统不同的克隆被酶电泳。守恒,等位基因变异仅仅在于积累点突变。基于预测的氨基酸序列,一种成熟的半胱氨酸蛋白酶变体是由克隆表达血清型M2, M3, M4、M5, M6, M9, M10, M11公路,M12 M14, M18,锰,M23, M25公路,M27, M41, M49、M56, M59,两个临时M类型,和两个克隆non-typeable M蛋白。此外,33的39 speB等位基因识别编码三种成熟的蛋白酶变异不同于另一个只有一个或两个氨基酸在ten-amino酸地区聚集。所有39个等位基因,和几乎所有的菌株,编码一种产品能够与多克隆抗血清特异性纯化半胱氨酸蛋白酶。 No compelling evidence was found for a primitive differentiation of the speB gene into two distinct classes, as has been proposed for M protein, opacity factor phenotype, and vir regulon architecture. The results demonstrate that the cysteine protease is well conserved in natural populations of S. pyogenes, provide additional evidence that this enzyme is involved in host-parasite interactions, and suggest that the protease plays a role in bacterial dissemination, colonization, and invasion, and inhibition of wound healing.