Copurification glucosamine-1-phosphate乙酰转移酶和N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase大肠杆菌的活动:描述glmU基因产物的双功能酶催化两个后续步骤UDP-N-acetylglucosamine合成的途径。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Mengin-Lecreulx D, van Heijenoort J
Copurification glucosamine-1-phosphate乙酰转移酶和N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase大肠杆菌的活动:描述glmU基因产物的双功能酶催化两个后续步骤UDP-N-acetylglucosamine合成的途径。
J Bacteriol。1994年9月,176 (18):5788 - 95。
- PubMed ID
-
8083170 (在PubMed]
- 文摘
-
大肠杆菌的glmU基因产物是最近被确定为N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase活动催化UDP-N-acetylglucosamine的形成,一个重要前体细胞壁肽聚糖和脂多糖从花色(d . Mengin-Lecreulx和j . van Heijenoort j . Bacteriol。175:6150 - 6157, 1993)。证据表明,纯化GlmU蛋白实际上是一个双功能酶也glucosamine-1-phosphate催化乙酰化作用,相同的通路,前一步是现在提供。两种反应的动力学参数研究,说明在特定乙酰转移酶酶活性比其高5倍uridyltransferase活动。uridyltransferase活动相比,相当稳定,对硫醇试剂,乙酰转移酶活性迅速失去酶时存储在缺席的情况下减少硫醇或乙酰辅酶A thiol-alkylating代理处理,建议中至少有一个重要的半胱氨酸残基的存在或活性部位附近。乙酰转移酶的活动极大地抑制其反应产物N-acetylglucosamine-1-phosphate,有趣的是,还通过UDP-N-acetylmuramic酸,这是第一批前体肽聚糖的具体途径。检测原油的细胞提取物phosphoglucosamine变位酶活动最后证实,从glucosamine-6-phosphate UDP-N-acetylglucosamine通过glucosamine-1-phosphate发生在细菌。