Acetyltransfer先于uridylyltransfer UDP-N-acetylglucosamine形成的双官能GlmU分离活性位点的大肠杆菌的蛋白质。
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格林,利兹WJ Mindiola DJ,沃尔什CT,布朗
Acetyltransfer先于uridylyltransfer UDP-N-acetylglucosamine形成的双官能GlmU分离活性位点的大肠杆菌的蛋白质。
生物化学,1996年1月16日,35 (2):579 - 85。
- PubMed ID
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8555230 (在PubMed]
- 文摘
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GlmU蛋白是一个双功能酶乙酰转移酶和uridylyltransferase(焦磷酸化酶)活动催化glucosamine-1-P的变换,UTP,乙酰辅酶a UDP-N-acetylglucosamine [Mengin-Lecreulx D。& van Heijenoort j·j . Bacteriol(1994)。176年,5788 - 5795],基本在细菌的肽聚糖生物合成前体和激活的来源N-acetylglucosamine在革兰氏阴性细菌脂多糖的生物合成。在这里描述的工作,GlmU蛋白质和截断的变种GlmU (N - c端)净化活动特征为反应底物特异性和秩序。首先是确定GlmU蛋白质催化acetyltransfer uridylyltransfer紧随其后。酶的氨基端部分uridylyltransfer才可以,,只acetyltransfer糖基催化。GlmU展示12动能偏好(kcat /公里,3.1 x 10(5)和2.5 x 10 (4) l.mol - 1. - 1)的acetyltransfer乙酰辅酶a glucosamine-1-P UDP-glucosamine相比。没有检测到从UTP uridylyltransfer glucosamine-1-P观察GlmU的存在;然而,这种酶在催化能力的形成从UTP UDP-N-acetylglucosamine N-acetylglucosamine-1-P (kcat /公里1.2 x 10 (6) l.mol - 1. - 1)。GlmU蛋白质两个活性位点模型表示的两个域解剖实验和分析双官能团的反应。动力学研究表明,pre-steady-state滞后生产UDP-N-acetylglucosamine乙酰辅酶a, UTP, glucosamine-1-P由于释放和积累中间N-acetylglucosamine-1-P稳态水平。