晶体结构的双官能N-acetylglucosamine 1-phosphate uridyltransferase从大肠杆菌:相关焦磷酸化酶家族的范式。
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布朗K,旁派F, Dixon年代,Mengin-Lecreulx D, Cambillau C,伯恩Y
晶体结构的双官能N-acetylglucosamine 1-phosphate uridyltransferase从大肠杆菌:相关焦磷酸化酶家族的范式。
EMBO j . 1999 8月2;18 (15):4096 - 107。
- PubMed ID
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10428949 (在PubMed]
- 文摘
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N-acetylglucosamine 1-phosphate uridyltransferase (GlmU)是一种胞质双功能酶参与的生物合成nucleotide-activated UDP-GlcNAc,这是一个重要的前体肽聚糖的生物合成途径和其他组件的细菌。截断的晶体结构形式的GlmU 2.25分辨率已经解决了使用多波长反常色散技术和诱变研究它的功能测试。分子是由两个截然不同的领域由长α螺旋臂连接:(i)的n端结构域类似dinucleotide-binding罗斯曼褶皱;和(2)c端域采用左撇子并行beta-helix结构(LbetaH)中找到同源细菌乙酰转移酶。三GlmU分子组装成三聚物的安排紧密平行LbetaH域,漫长的α螺旋连接器被坐在上方的安排和n端结构域预测远离三倍轴。此外,2.3决议GlmU-UDP-GlcNAc复杂结构揭示了结构基础uridyltransferase所需的活动。这些结构体现三维模板新抗菌药物的开发和研究大家庭的其他成员XDP-sugar细菌焦磷酸化酶。