结构的大肠杆菌GlmU焦磷酸化酶和乙酰转移酶的活性位点。
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奥尔森LR,罗德里克SL
结构的大肠杆菌GlmU焦磷酸化酶和乙酰转移酶的活性位点。
生物化学,2001年2月20日,40(7):1913 - 21所示。
- PubMed ID
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11329257 (在PubMed]
- 文摘
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N-Acetylglucosamine-1-PO (4) uridyltransferase (GlmU)是一个三聚物的双功能酶,催化最后两个连续反应UDP-GlcNAc新创生物合成途径。大肠杆菌GlmU的x射线晶体结构复杂和UDP-GlcNAc辅酶A已经决心2.1分辨率和显示两个域架构,负责这两个反应。c端域负责CoA-dependent乙酰化作用的Glc-1-PO (4) GlcNAc-1-PO(4)和显示左撇子平行beta-helix观察到最长的日期。定义的乙酰转移酶的活性部位结合位点辅酶a利用残留的所有三个子单元,是定位在一个开放腔大到足以容纳Glc-1-PO(4)乙酰基受体。n端结构域催化uridyl转移从UTP GlcNAc-1-PO(4)形成最终产品UDP-GlcNAc和焦磷酸。这个领域是由一个中央seven-strandedβ褶板包围六阿尔法螺旋罗斯曼fold-like拓扑。有限公司(2 +)离子两个独立的绑定到一个焦磷酸化酶活性位点出现在这里的晶体学,每个绑定UDP-GlcNAc。酶的构象变化和糖核苷酸伴随金属绑定可能提供一个窗口到结构动力学,催化。