大肠杆菌双官能GlmU乙酰转移酶活性部位的结构与基板和产品。
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奥尔森LR,审查兆瓦,罗德里克SL
大肠杆菌双官能GlmU乙酰转移酶活性部位的结构与基板和产品。
蛋白质科学。2007年6月,16 (6):1230 - 5。2007年5月1日Epub。
- PubMed ID
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17473010 (在PubMed]
- 文摘
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UDP-GlcNAc在细菌的生物合成是由GlmU,必不可少的双官能uridyltransferase CoA-dependent乙酰化的催化GlcN-1-PO(4)形成GlcNAc-1-PO(4)及其后续与UTP凝结形成焦磷酸和UDP-GlcNAc。代谢物,UDP-GlcNAc坐落在一个分支点导致肽聚糖和脂多糖的生物合成。因此,GlmU被视为潜在的抗菌药物的一个重要目标。大肠杆菌的晶体结构GlmU乙酰转移酶的活性部位已经决定与乙酰辅酶a复合物,辅酶a / GlcN-1-PO(4),和desulpho-CoA / GlcNAc-1-PO (4)。这些结构揭示了底物酶组负责绑定。叠加的复杂的结构表明,2-amino群GlcN-1-PO(4)定位在靠近乙酰辅酶A,以方便直接攻击的硫酯三元复杂的机制。