膜结构域b亚基的大肠杆菌F0F1 ATP合酶。
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江Dmitriev O,琼斯PC, W, Fillingame RH
膜结构域b亚基的大肠杆菌F0F1 ATP合酶。
生物化学杂志。1999年5月28日,274 (22):15598 - 604。
- PubMed ID
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10336456 (在PubMed]
- 文摘
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氨基端跨膜结构域(残留猴行者)b亚基的大肠杆菌F0F1-ATP合成酶解决了二维1 h NMR的膜模拟混合溶剂氯仿/甲醇/水(4:4:1)。残留4-22形成一个α螺旋,它可能会跨越脂质双分子层的疏水域来锚定主要亲水膜单元b。螺旋结构是刚性打断了弯曲的残留23日在Pro-27α螺旋结构恢复一个角度从跨膜螺旋20度所抵消。在本机b亚基,铰链区和c端α螺旋段将连接胞质域的跨膜螺旋。跨膜域的两个亚基b F0被证明是接近彼此交联实验中单半胱氨酸是代替残留2-21本机测试单元和b二聚物的形成与铜(II)氧化后(邻二氮杂菲)2。半胱氨酸残基形成二硫交叉连接被发现与一个周期性的面对一个α螺旋的说明,对残留最近张成的空间,半胱氨酸在位置2、6、10形成二聚体的最高收益率。二聚体的模型提出了基于NMR结构和距离约束的交联数据。的跨膜阿尔法螺旋相互定位在一个23度角的侧链Thr-6, Gln-10, Phe-14, Phe-17子单元之间的接口。螺旋填料的变化方向的铰链区可能是重要的功能交互胞质域。