结构的快照KMSKS循环重排为氨基酸活化细菌tyrosyl-tRNA合成酶。
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小林T, Takimura T,关根身上R,凯莉VP, Kamata K, Sakamoto K,西村年代,Yokoyama年代
结构的快照KMSKS循环重排为氨基酸活化细菌tyrosyl-tRNA合成酶。
J杂志。2005年2月11日,346(1):105 - 17所示。Epub 2004年12月15日。
- PubMed ID
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15663931 (在PubMed]
- 文摘
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Tyrosyl-tRNA合成酶(TyrRS)已经被广泛的研究通过突变和结构分析阐明其催化机理。TyrRS高和KMSKS图案,催化氨基酸与ATP激活。在目前的研究中,大肠杆菌的晶体结构TyrRS催化领域,与酪氨酸和l-tyrosyladenylate模拟复合物,Tyr-AMS,解决分辨率2.0和2.7,分别。2 ' -哦集团Tyr-AMS-bound结构和腺嘌呤环的Tyr-AMS严格被氢键。这种方式形成氢键识别类我合成酶是守恒的。此外,比较两种结构显示KMSKS循环重新安排对腺嘌呤一半绑定和形成氢键的形成,和KMSKS循环采用更紧凑的形式(“半开的”),而不是灵活、开放的形式。高主题最初认识到gamma-phosphate,然后ATP的α和gamma-phosphates,略微残留的重排。周围的其他残留基质也适应Tyr-AMS。这种诱导契合形式提出了一种新颖的“快照”的氨基酸活化一步TyrRS氨酰化反应。目前的结构和T。thermophilus TyrRS ATP-free and bound structures revealed that the extensive induced-fit conformational changes of the KMSKS loop and the local conformational changes within the substrate binding site form the basis for driving the amino acid activation step: the KMSKS loop adopts the open form, transiently shifts to the semi-open conformation according to the adenosyl moiety binding, and finally assumes the rigid ATP-bound, closed form. After the amino acid activation, the KMSKS loop adopts the semi-open form again to accept the CCA end of tRNA for the aminoacyl transfer reaction.