催化机理的metal-dependent fuculose醛缩酶在大肠杆菌来自结构。
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德雷尔可,舒尔茨通用电气
催化机理的metal-dependent fuculose醛缩酶在大肠杆菌来自结构。
J杂志。1996年6月14日,259 (3):458 - 66。
- PubMed ID
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8676381 (在PubMed]
- 文摘
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的结构L-fuculose-1-phosphate醛缩酶在立方晶体形式决定了和没有抑制剂phosphoglycolohydroxamate 2.4和2.7埃分辨率(1埃= 0.1海里),分别。这抑制剂模仿enediolate衬底基二羟丙酮磷酸的过渡态。结构表明,二羟丙酮磷酸结扎的锌离子metal-dependent二类醛缩酶的羟基、酮氧原子Glu73远离锌协调领域转移到非极性环境。在这个位置Glu73接受质子的最初反应步骤,生产enediolate然后稳定的锌离子。其他衬底一半L-lactaldehyde建模,因为没有约束力的结构是可用的。