l-fuculose-1-phosphate结构在催化醛缩酶突变体概述运动。
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joerg AC, Mueller-Dieckmann C,舒尔茨通用电气
l-fuculose-1-phosphate结构在催化醛缩酶突变体概述运动。
J杂志。2000年11月3日,303 (4):531 - 43。
- PubMed ID
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11054289 (在PubMed]
- 文摘
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的晶体结构l-fuculose-1-phosphate醛缩酶(FucA)并没有绑定的模拟二羟丙酮磷酸(DHAP)和活性中心的突变导致了催化机理的模型。这个模型现在已经证实了结构分析进一步突变的磷酸锌协调球体和网站。此外,这些突变体显示新方面的催化:Tyr113的羟基(从一个相邻的单元),坐落在锌协调领域,引导DHAP对锌离子的高效的绑定模式;Glu73接触锌两配体之间的位置用于DHAP氧原子,从而避免阻塞四面体地协调这些位置的羟基离子;FucA多肽不承担其最低能量状态两种状态之间的震荡能量升高但证明突变的最低能量状态。来回运动涉及移动磷酸循环连接网站intersubunit运动,因此溶剂的布朗运动。磷酸基必然强烈在给定距离锌离子,从而防止太紧的形成一个DHAP:锌复杂。这解释了我们未能发现突变体观察接受不含磷酸盐代替DHAP。FucA锌协调球体是碳酸酐酶的价格相比。