胞嘧啶核苷脱氨酶复合体3-deazacytidine:“价缓冲区”锌酶催化。
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香,短SA,沃尔芬登R,卡特CW Jr
胞嘧啶核苷脱氨酶复合体3-deazacytidine:“价缓冲区”锌酶催化。
生物化学,1996年2月6日,35 (5):1335 - 41。
- PubMed ID
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8634261 (在PubMed]
- 文摘
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胞嘧啶核苷脱氨酶底物的模拟抑制剂3-deazacytidine结合其4-amino组插入到网站之前确定为可能的结合位点的离开氨组。绑定到这个网站嘧啶环显著变化的进一步激活水分子比它占据的位置在两种复合物与化合物的氢键的第三位环(湘et al .(1995)生物化学34岁,4516 - 4523]。deazacytidine之间的差异傅里叶地图,dihydrozebularine zebularine——水合物抑制剂复合物表明环本身动作先后向活化水,离开在这个网站背后的氨基基质复杂方法的过渡状态。他们也显示系统的单个zinc-sulfur债券距离的变化。这些与化学变化预期随着衬底的临近四面体过渡态,在zinc-activated羟基发展最大的负电荷,形成短氢键的邻羧基Glu 104。经验键价关系表明Zn-S伽马132键函数在整个反应作为一个“价缓冲区”,允许负电荷在羟基上的变化。在乙醇脱氢酶相似结构特征表明,类似的机制可能是一个由锌催化酶的一般特性。