结构的证据dimerization-regulated不可或缺的膜磷脂酶的激活。
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Snijder HJ, Ubarretxena-Belandia我,布劳M,石灰KH Verheij嗯,Egmond先生,德克N, Dijkstra BW
结构的证据dimerization-regulated不可或缺的膜磷脂酶的激活。
自然。1999年10月14日,401(6754):717 - 21所示。
- PubMed ID
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10537112 (在PubMed]
- 文摘
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二聚是一个生物学调控机制采用可溶性和膜蛋白。然而,很少有结构的数据控制膜蛋白二聚作用的因素。外膜磷脂酶(OMPLA)是一个完整的膜酶在大肠杆菌参与大肠杆菌素的分泌。在Campilobacter和幽门螺杆菌菌株,OMPLA隐含在毒性。它的活动是由可逆二聚作用。在这里,我们报告x射线单体的结构和二聚的OMPLA从大肠杆菌。二聚体的相互作用发生几乎只在无极的种零件,与两个氢键在疏水膜区域内关键交互。二聚作用导致功能oxyanion洞和substrate-binding口袋,在单体OMPLA缺席。这些结果提供了一个详细视图激活的膜蛋白二聚作用。