结构调查的钙绑定在活动及其作用,从大肠杆菌外膜磷脂酶的激活。
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Snijder HJ, Kingma RL、石灰KH德克N, Egmond先生,Dijkstra BW
结构调查的钙绑定在活动及其作用,从大肠杆菌外膜磷脂酶的激活。
2001年J杂志。309年6月1;(2):477 - 89。
- PubMed ID
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11371166 (在PubMed]
- 文摘
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外膜磷脂酶(OMPLA)是一种积分膜磷脂的水解酶,催化作用。酶活性是由可逆的二聚作用和钙结合。我们已经调查了钙通过x射线结晶学的作用。在单体的OMPLA,钙离子结合两个外部循环(L3L4网站)10点从活动的网站。二聚作用后,一个新的钙结合网站(催化部位)是形成二聚体界面的每个分子的活性部位6 L3L4钙的网站。车距和钙的亲和力的差异两个站点表明L3L4站点可能函数作为钙离子存储网站,迁址至催化基团的二聚作用。序列比对表明钙催化网站但进化变异的保护L3L4站点。二聚体中的残留接口是守恒的,表明所有的外膜磷脂酶都需要二聚作用和钙催化部位的活动。磷脂酶的这个家庭,我们有共识序列特征的主题(YTQ-X (n) -G-X (2) -H-X-SNG)包含保守残基参与二聚作用和催化作用。