结构调查外膜磷脂酶的活性位点突变Asn156Ala:催化三分子Asn-His交互的功能。
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Snijder黄建忠、范Eerde JH Kingma RL,石灰KH,德克N, Egmond先生,Dijkstra BW
结构调查外膜磷脂酶的活性位点突变Asn156Ala:催化三分子Asn-His交互的功能。
蛋白质科学。2001年10月,10 (10):1962 - 9。
- PubMed ID
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11567087 (在PubMed]
- 文摘
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外膜磷脂酶(OMPLA)从大肠杆菌是一种整体膜酶具有独特His-Ser-Asn催化三和弦。通常在丝氨酸蛋白酶和丝氨酸酯酶在催化三分子一个Asp发生;它的作用是有争议的问题。在这里卸货的作用活性部位的天冬酰胺OMPLA由Asn156Ala突变体的结构特征研究。天冬酰胺156是没有参与维护整体活性部位配置,不贡献显著OMPLA的热稳定性。活性位点的组氨酸保留突变体的活性构象尽管损失氢键的天冬酰胺侧链。相反,稳定正确的组氨酸的互变异构的形式可以占观察Asn156Ala突变体的减少活动。