2-Amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶的大肠杆菌:化学计量学的磷酸吡哆醛的绑定和位置pyridoxyllysine肽酶的一级结构。
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慕克吉JJ,德克EE
2-Amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶的大肠杆菌:化学计量学的磷酸吡哆醛的绑定和位置pyridoxyllysine肽酶的一级结构。
Biochim Biophys学报。1990年1月19日,1037 (1):24-9。
- PubMed ID
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2104756 (在PubMed]
- 文摘
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从大肠杆菌纯2-amino-3-ketobutyrate辅酶a连接酶,催化裂解/ 2-amino-3-ketobutyrate之间的缩合反应(假定苏氨酸dehydrogenase-catalyzed反应的产物)和甘氨酸+乙酰辅酶a,是一个二聚的酶(= 84000)先生,需要5 '磷酸吡哆醛作为催化活性的辅酶。减少hololigase氚化NaBH4收益率不活跃,放射性酶加合物;酸水解的加合物允许epsilon-N-pyridoxyllysine的分离和鉴定。定量测定证实2摩尔的5 '磷酸吡哆醛注定每摩尔的二聚的酶。活动后,氚化酶加合物与胰蛋白酶消化,一个放射性肽包含23个氨基酸被隔离起来,发现有以下主要结构:Val-Asp-Ile-Ile-Thr-Gly-Thr-Leu-Gly-Lys * -Ala-Leu-Gly-Gly-Ala-Ser-Gly-Gly -Tyr-Thr-Ala-Ala-Arg(* =的赖氨酸残基偶氮甲碱与5 '磷酸吡哆醛键)。此肽对应完整的蛋白质残基235 - 257;10残留在赖氨酸残基有一个高水平的同源性与一段从鸡肝5-aminolevulinate合成酶的主要结构。