iron-dependent集团三世脱氢酶的晶体结构互换L-lactaldehyde和l - 1, 2-propanediol大肠杆菌。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
蒙特拉C, Bellsolell L, Perez-Luque R,十二月J, Baldoma L,科尔M, Aguilar J
iron-dependent集团三世脱氢酶的晶体结构互换L-lactaldehyde和l - 1, 2-propanediol大肠杆菌。
J Bacteriol。2005年7月,187 (14):4957 - 66。
- PubMed ID
-
15995211 (在PubMed]
- 文摘
-
FucO蛋白,第三小组的成员“iron-activated”脱氢酶,催化L-lactaldehyde和l - 1之间的互变现象,2-propanediol大肠杆菌。FucO在一个复杂的三维结构解决了NAD(+),铁的存在证实了晶体的x射线荧光。FucO结构本文是第一个结构成员第三组实验显示细菌脱氢酶含有铁。FucO形成二聚体,每个单体折叠成一个α/βdinucleotide-binding n端结构域和一个all-alpha-helix c端域由深裂。二聚体是由交换(单体)之间的第一链的β褶板。铁(2 +)的结合位点是位于c端域形成的间隙,金属离子的四面体地协调三个组氨酸残基(His200、His263 His277)和天冬氨酸残基(Asp196)。残留物形成的glycine-rich把96年到98年,下面的阿尔法螺旋NAD(+)的一部分在脱氢酶识别位点常见。定点诱变和酶动力学分析进行评估的角色不同的残留金属,代数余子式和底物结合。相比之前的假设,基本His267残留不与金属离子相互作用。Asp39似乎是歧视的关键残基NADP (+) Modeling L-1,2-propanediol in the active center resulted in a close approach of the C-1 hydroxyl of the substrate to C-4 of the nicotinamide ring, implying that there is a typical metal-dependent dehydrogenation catalytic mechanism.