两个类II D-tagatose-bisphosphate醛缩酶从肠道细菌。
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Brinkkotter, Shakeri-Garakani Lengeler JW
两个类II D-tagatose-bisphosphate醛缩酶从肠道细菌。
拱Microbiol。2002年5月,177 (5):410 - 9。Epub 2002年3月16日。
- PubMed ID
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11976750 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌、沙门氏菌、克雷伯氏菌pneumoniaeand克雷伯氏菌oxytocawere发现含有两个D-tagatose 1, 6-bisphosphate (TagBP)特殊的半乳糖醇醛缩酶参与分解代谢(基因gatY gatZ)和N-acetyl-galactosamine和D-galactosamine(基因kbaY kbaZ,也称为一家同志agaZ)。两醛缩酶密切相关(> = 53.8%相同的氨基酸),可以代替对方体内。催化亚基GatY或者KbaY就有充分的理由去展示醛缩酶的活动。虽然大大短于其他醛缩酶(285个氨基酸,而不是358和349个氨基酸),这些亚基包含大多数或所有的残留物被确认为基本在衬底/产品识别和二类醛缩酶催化。与这些相比,两种醛缩酶所需的子单元GatZ或KbaZ(420个氨基酸)全部活动和良好的体内和体外稳定性。Z子单元本身没有任何醛缩酶的活动。近亲这些新TagBP醛缩酶被发现在一些革兰氏阴性和革兰氏阳性细菌,例如,链霉菌属coelicolor。