tagatose-1结构,6-bisphosphate醛缩酶。了解手性歧视、机制和类二醛缩酶的特异性。
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霍尔博士,债券CS,伦纳德,瓦特CI,浆果,猎人WN
tagatose-1结构,6-bisphosphate醛缩酶。了解手性歧视、机制和类二醛缩酶的特异性。
生物化学杂志。2002年6月14日;277 (24):22018 - 24。Epub 2002年4月8日。
- PubMed ID
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11940603 (在PubMed]
- 文摘
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Tagatose-1, 6-bisphosphate醛缩酶(TBPA)是一个四聚物的类二醛缩酶催化的可逆的凝结与甘油醛3 -磷酸二羟丙酮磷酸生产塔格糖1,6-bisphosphate。高分辨率(1.45)大肠杆菌酶的晶体结构,由一家同志基因编码,包裹着phosphoglycolohydroxamate (PGH)已经被确定。两个亚基组成的不对称单位,晶体2倍轴生成功能四聚物。复杂网络的氢键位置侧链的活性位点被两个阳离子。创建一个不寻常的Na +结合位点用π交互Tyr183除了五氧配体。催化Zn2 +使用三个组氨酸氮和两个five-coordinate PGH氧。比较TBPA的相关特性,6-bisphosphate醛缩酶(FBPA)识别共同的特征的影响机制。因为主要产品的缩合催化的酶不同手性在一个位置,FBPA模型和TBPA同源酮糖产品提供洞察这些醛缩酶手性歧视。TBPA活跃网站比FBPA一侧更开放,这有助于减少特定的酶。的可用性更大的空间和更大范围的醛伙伴使用TBPA一起FBPA的非常具体的性质表明TBPA可能是一个优先修改用于生物转化酶化学。