从大肠杆菌甘油醛3 -磷酸脱氢酶的结构分析:衬底绑定和cofactor-induced构象变化的直接证据。
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Yun M, HW公园CG,金正日司法院,公园
从大肠杆菌甘油醛3 -磷酸脱氢酶的结构分析:衬底绑定和cofactor-induced构象变化的直接证据。
生物化学。2000年9月5日,39 (35):10702 - 10。
- PubMed ID
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10978154 (在PubMed]
- 文摘
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的晶体结构gyceraldehyde 3 -磷酸脱氢酶(GAPDH)大肠杆菌已经确定在三个不同的酶,NAD(+) -自由,NAD(+)绑定,半缩醛中间体。NAD(+) -自由结构报道已经决定从单斜和正方晶形式。GAPDH的构象变化引起的代数余子式绑定是有限的残留绑定腺嘌呤NAD(+)的一部分。甘油醛3 -磷酸(差距),GAPDH的底物,酶的结合磷酸C3亲水的口袋里,被称为“新P (i)”的网站,这是不同于最初提出了无机磷酸盐结合位点。这个观察位置的C3磷酸盐是一致的触发器模型提出了酶机制[Skarzynski T。,喜怒无常,p . C。wanacott, a·j·j·摩尔(1987)。杂志。193年,171 - 187]。通过整合新P (i)的网站在这个模型中,现在提出磷酸C3差距最初结合的新的P (i)的网站,然后翻转到P (s)站点之前氢化物转移。NAD(+)绑定的叠加和半缩醛中间体结构揭示了半缩醛的羟基氧之间的交互C1差距和烟酰胺的戒指。这一发现表明,代数余子式NAD(+)可以稳定的半缩醛的中间过渡态oxyanion绑定支持触发器模型的差距。