谷胱甘肽的分子克隆和定点诱变S-transferase从大肠杆菌。N终点站附近的守恒的酪氨酰残基并不是必不可少的催化。
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井上Nishida M,香港KH、H,高桥K
谷胱甘肽的分子克隆和定点诱变S-transferase从大肠杆菌。N终点站附近的守恒的酪氨酰残基并不是必不可少的催化。
J生物化学杂志。1994年12月23日,269 (51):32536 - 41。
- PubMed ID
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7798255 (在PubMed]
- 文摘
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谷胱甘肽S-transferase从大肠杆菌k - 12(销售税)净化,和它的n端序列确定MKLFYKPGAXSLAS。基因编码序列克隆和映射在1731 - 1732个碱基大肠杆菌基因地图。它编码201个氨基酸残基的多肽计算分子量为22860。基因的过表达产品被证实对1-chloro-2 GST活性,4-dinitrobenzene依他尼酸和GSH-dependent对氢过氧化枯烯过氧化物酶活性。基因产物的相对分子质量是决定40000年由SDS-polyacrylamide凝胶电泳凝胶色谱法和25000年,表明homodimeric结构。推导的氨基酸序列与变形杆菌销售税54%相同。虽然消费税从大肠杆菌和哺乳动物之间的同源性很低,许多残留的分配是重要的哺乳动物的酶功能或结构的胞质消费税被发现在大肠杆菌销售税是守恒的。因此,大肠杆菌销售税被认为已经背离了与其他胞质消费税从同一祖先。附近的一个特定的酪氨酰残N末端各已知的胞质的消费税是守恒的,已经被证明可以作为催化残留在α,μ,π类消费税从哺乳动物。虽然在大肠杆菌Tyr5销售税似乎对应的催化残基,其替代苯丙氨酸酶活性无明显影响。 Therefore, this apparently conserved tyrosyl residue is not essential for catalytic activity in E. coli GST.