三维结构的大肠杆菌谷胱甘肽S-transferase包裹着谷胱甘肽磺酸盐:催化Cys10和His106的角色。
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Nishida M,原田年代,野口年代,Satow Y,井上H,高桥K
三维结构的大肠杆菌谷胱甘肽S-transferase包裹着谷胱甘肽磺酸盐:催化Cys10和His106的角色。
J杂志。1998年8月7日,281 (1):135 - 47。
- PubMed ID
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9680481 (在PubMed]
- 文摘
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胞质谷胱甘肽S-transferase是一系列多功能的解毒酶参与多种异型生物质,通过谷胱甘肽共轭endobiotic化合物。大肠杆菌的三维结构与谷胱甘肽谷胱甘肽S-transferase多元磺酸盐,N -甘氨酸(N-L-gamma-glutamyl-3-sulfo-L-alanyl),已由多个同形替代方法和精制的晶体R因子0.183 2.1决议。大肠杆菌酶是一种球状为维度的58 Ax56 Ax52。每个亚基组成的201氨基酸残基的多肽,分为更小的n端结构域(残留1到80)和一个更大的c端(残留89年至201年)。n端结构域的核心是由一个四股β褶板和两个阿尔法螺旋,和c端一个由右撇子束四阿尔法螺旋。竞争性抑制剂对谷胱甘肽,谷胱甘肽磺酸盐是绑定在N和c端域之间的间隙。因此,大肠杆菌酶保存整体结构常见的真核酶、多肽折叠,二聚的组装,glutathione-binding网站。真核的酶,酪氨酸、丝氨酸残基N终点站附近位于邻近的硫原子的谷胱甘肽,并提出催化地重要。大肠杆菌的酶,Tyr5 Ser11对应于这些残留物不参与与抑制剂的交互,尽管他们位于附近的催化部位。相反,Cys10 N和His106 Nepsilon2原子是氢键的磺酸盐集团抑制剂。 On the basis of this structural study, Cys10 and His106 are ascribed to the catalytic residues that are distinctive from the family of the eukaryotic enzymes. We propose that glutathione S-transferases have diverged from a common origin and acquired different catalytic apparatuses in the process of evolution.