大肠杆菌的x射线结构5 '磷酸吡哆醇氧化酶包裹着FMN 1.8一项决议。
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引用
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Safo可,马修斯我Musayev FN, di齐鸣ML,泰尔DJ,亚伯拉罕DJ, Schirch V
大肠杆菌的x射线结构5 '磷酸吡哆醇氧化酶包裹着FMN 1.8一项决议。
结构。2000年7月15日,8 (7):751 - 62。
- PubMed ID
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10903950 (在PubMed]
- 文摘
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背景:大肠杆菌吡哆醇5 '磷酸氧化酶(PNPOx)催化的终端一步的生物合成吡哆醛5 '磷酸(PLP),使用的辅因子许多酶参与氨基酸代谢。酶氧化的4吡哆醇的羟基组5 '磷酸(PNP)或4的一级胺吡哆胺5 '磷酸醛(PMP)。PNPOx homodimeric酶有一个黄素单核苷酸(FMN)每个亚基分子非共价结合。高度的已知序列之间的同源性15 PNPOx家族成员表明,这个组的所有成员也有类似的三维折叠。结果:晶体结构的PNPOx大肠杆菌1.8已经决心解决。单体的亚基β折叠成一个eight-stranded表被五个α螺旋结构。两个单体相关的两个轴广泛交互以及每个单体形成二聚体的一半。有两种结晶的二聚体界面symmetry-related和扩展从上到下的二聚体。FMN代数余子式,使交互与子单元位于这两个结晶。结论:结构非常类似于酿酒酵母的2.7最近沉积结构PNPOx同时,值得注意的是,共享一个共同的结构与FMN-binding折叠蛋白质脱磷孤菌属寻常的和胰凝乳蛋白酶域。 This high-resolution E. coli PNPOx structure permits predictions to be made about residues involved in substrate binding and catalysis. These predictions provide testable hypotheses, which can be answered by making site-directed mutants.