x射线结构大肠杆菌吡哆醇5 '磷酸氧化酶与吡哆醛5 '磷酸为2.0一项决议。
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Safo可Musayev FN, di齐鸣ML, Schirch V
x射线结构大肠杆菌吡哆醇5 '磷酸氧化酶与吡哆醛5 '磷酸为2.0一项决议。
J杂志。2001年7月20日,310(4):817 - 26所示。
- PubMed ID
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11453690 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌吡哆醇5 '磷酸氧化酶催化的终端一步的生物合成吡哆醛5 '磷酸的FMN 5 '磷酸吡哆醇氧化形成FMNH(2)和H (2) O (2)。最近的研究表明,除了活性部位,吡哆醇5 '磷酸氧化酶包含一个非绑定的网站吡哆醛5 '磷酸。吡哆醇晶体结构的5 '磷酸氧化酶与一个或两个大肠杆菌吡哆醛分子5 '磷酸绑定到每个单体2.0已经决心解决。吡哆醛的5 '磷酸分子显然是绑定在活性位点与醛C4“它们附近的5 '磷酸吡哆醛的FMN绑定。蛋白质构象发生改变,部分关闭活性部位。绑定吡哆醛的方向5 '磷酸表明之间的氢化酶催化离子转移C4的FMN 5 '磷酸吡哆醛和它们。当晶体浸泡5 '磷酸吡哆醛过剩这个额外的分子代数余子式也必然大约11从活动的网站。beplayapp之间存在一个可能的隧道两个站点,这样5 '磷酸吡哆醛形成于活动网站可能转移到非站点没有经过溶剂。