NlpI的晶体结构。一个原核tetratricopeptide重复与球状蛋白质折叠。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
威尔逊CG Kajander T,里根L
NlpI的晶体结构。一个原核tetratricopeptide重复与球状蛋白质折叠。
2月j . 2005年1月,272 (1):166 - 79。
- PubMed ID
-
15634341 (在PubMed]
- 文摘
-
有几个不同的家庭重复蛋白质。在每个不同的结构性重复主题串联生成一个细长的结构。nonglobular扩展结构,因此尤其适合提供一个大的表面积和函数作为交互领域。许多重复的蛋白质已被实验证明褶皱和功能作为独立的域。在tetratricopeptide (TPR)重复,重复单元helix-turn-helix图案。大部分的TPR图案出现3到12串联重复序列在不同的蛋白质。大多数的TPR结构的蛋白质数据银行孤立的领域。我们目前的高分辨率结构NlpI,第一个完整TPR-containing蛋白质的结构。我们表明,在这种情况下TPR图案不褶皱和功能作为一个独立的领域,而是完全集成到球状蛋白质的三维结构。NlpI结构也是第一个TPR从原核生物结构。 It is of particular interest because it is a membrane-associated protein, and mutations in it alter septation and virulence.